| Lysozyme | |
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| Synonymes | |
| Numéro CE | |
| Numéro CAS | |
| Catégorie | Glycosylase (hydrolase) |
| Type de réponse | Hydrolyse |
lysozyme , également muramidase est une enzyme présente dans la salive, la sueur, les larmes, le cérumen, les muqueuses nasales et intestinales, mais aussi dans le plasma sanguin, qui agit contre les bactéries en dégradant leurs parois cellulaires. Il est important pour lutter contre les infections bactériennes.
Certaines pilules pour la gorge contiennent du lysozyme. Cependant, il n'y a aucune preuve réelle d'efficacité ici. Ce lysozyme à usage thérapeutique est obtenu à partir d'œufs de poule, c'est pourquoi il est également appelé lysozyme HEW (engl. blanc d'œuf de poule =blanc d'œuf de poule).
En tant qu'additif alimentaire, il porte la désignation E 1105. B. utilisé à des concentrations allant jusqu'à 50 g/hl en vinification pour contrôler la fermentation malolactique (dégradation bactérienne de l'acide malique en acide lactique). Il est également utilisé dans la préparation du fromage ou comme conservateur dans les aliments.
Historique
Le lysozyme a été découvert par Alexander Fleming en 1922. La structure moléculaire du lysozyme du blanc d'œuf de poule a été élucidée par David Phillips en 1965 à l'aide de l'analyse de la structure cristalline. Il a également réussi à élucider le mécanisme réactionnel du clivage de la liaison β-1,4-glycosidique.
Propriétés
Le lysozyme HEW est composé de 129 acides aminés, avec une masse molaire de 14 388 daltons. Le point isoélectrique est à pI 9-11. Le lysozyme a une structure globulaire composée de cinq hélices α et de cinq feuillets β et possède quatre ponts disulfure.
Le lysozyme clive la liaison β-1,4-glycosidique entre l'acide N-acétyl-D-muramique et le 2-acétylamino-2-désoxy-D-glucose (=N-acétyl-D-glucosamine) dans les chaînes de sucre de la charpente peptidoglucane de la paroi cellulaire bactérienne. Pour tuer les bactéries gram-négatives, l'EDTA doit être ajouté pour perméabiliser la membrane externe. Cette fonction s'appelle "ciseaux". Le lysozyme attaque également très lentement la chitine.
Les lactones ont un fort effet inhibiteur compétitif sur le lysozyme en raison de la similitude structurelle avec le substrat enzymatique.
Mécanisme de réaction
Ceci est également appelé le mécanisme Phillips du nom de la personne qui l'a reconnu, voir ci-dessus. Le lysozyme possède en position 52 un résidu d'acide aspartique déprotoiné, l'aspartate. Un résidu d'acide glutamique protoné est situé en position 35 en raison des acides aminés adjacents principalement hydrophobes. En raison de la structure quaternaire du lysozyme, ces deux résidus d'acides aminés forment le centre actif. Le clivage de la liaison a lieu via un intermédiaire lié par voie enzymatique. Premièrement, l'acide glutamique 35 transfère son proton à l'atome d'oxygène de la liaison glycosidique. Cela lui donne un centre de charge positif, qui est transféré à l'atome C1 de la N-acétylglucosamine par stabilisation de la résonance. Une liaison ionique à l'aspartate chargé négativement 52 est formée. Maintenant, la conformation de la chaise du substrat lié par voie enzymatique bascule. Cela rompt finalement le lien. Le glutamate 35 maintenant présent élimine un proton de l'eau par catalyse basique, l'ion hydroxyde résultant se fixant à l'atome C1 de la N-acétylglucosamine. Cela élimine son centre de charge positif et la liaison à l'enzyme n'est plus stable.Le lysozyme ne sépare jamais que les disaccharides du peptidoglycane, car il ne peut attaquer qu'un site de liaison sur deux, car l'acide N-acétylmuramique doit toujours être lié au C4 atome à cette fin.
Occurrences
- dans la salive
- en sueur
- dans les sécrétions nasales
- dans le liquide lacrymal
- dans le cérumen (cérumen)
- dans l'albumen des oiseaux
- dans le lait
- dans certains champignons
- dans le latex de diverses sèves végétales
Références
- ↑ Alexander Fleming (1922):Sur un élément bactériolytique remarquable trouvé dans les tissus et les sécrétions. Dans :Actes de la Royal Society of London . Volume 93B, pages 306-317. JSTOR
- ↑ Blake, C.C. et al. (1965) :Structure du lysozyme de blanc d'œuf de poule. Une synthèse de Fourier tridimensionnelle à une résolution de 2 Angström . Dans :Nature . Volume 206, pages 757-761. PMID 5891407 doi :10.1038/206757a0
