lysozym

lysozym , även Muramidase är ett enzym som finns i saliv, svett, tårar, öronvax, näs- och tarmslemhinnor, men även i blodplasma, som verkar mot bakterier genom att bryta ner deras cellväggar. Det är viktigt för att bekämpa bakterieinfektioner.

Vissa halspiller innehåller lysozym. Det finns dock inga verkliga bevis på effektivitet här. Detta terapeutiskt använda lysozym erhålls från kycklingägg, varför det också kallas HEW lysozym (engl. höna-äggvita =kycklingäggvita).

Som livsmedelstillsats bär den beteckningen E 1105. B. används i koncentrationer på upp till 50 g/hl vid vinframställning för att kontrollera den malolaktiska jäsningen (bakteriell nedbrytning av äppelsyra till mjölksyra). Det används också vid osttillredning eller som konserveringsmedel i mat.

Historik

Lysozym upptäcktes av Alexander Fleming 1922. Den molekylära strukturen hos lysozym från kycklingäggvita klargjordes av David Phillips 1965 med hjälp av kristallstrukturanalys. Han lyckades också belysa reaktionsmekanismen för klyvningen av β-1,4-glykosidbindningen.

Egenskaper

HEW lysozym består av 129 aminosyror, med en molmassa på 14 388 dalton. Den isoelektriska punkten är vid pl 9-11. Lysozym har en globulär struktur som består av fem α-helixar och fem β-skivor och har fyra disulfidbryggor.

Lysozym klyver β-1,4-glykosidbindningen mellan N-acetyl-D-muraminsyra och 2-acetylamino-2-deoxi-D-glukos (=N-acetyl-D-glukosamin) i sockerkedjorna i peptidoglukanstrukturen av bakteriens cellvägg. För att döda gramnegativa bakterier måste EDTA tillsättas för att permeabilisera det yttre membranet. Denna funktion kallas "sax". Lysozym angriper också kitin mycket långsamt.

Laktoner har en starkt kompetitiv hämmande effekt på lysozym på grund av strukturell likhet med enzymsubstratet.

Reaktionsmekanism

Detta kallas även för Phillips-mekanismen efter personen som kände igen den, se ovan. Lysozymet har i position 52 en deprotoinerad asparaginsyrarest, aspartat. En protonerad glutaminsyrarest är belägen i position 35 på grund av de övervägande hydrofoba intilliggande aminosyrorna. På grund av lysozymets kvartära struktur bildar dessa två aminosyrarester det aktiva centret. Bindningsklyvningen sker via en enzymatiskt bunden mellanprodukt. Först överför glutaminsyra 35 sin proton till syreatomen i glykosidbindningen. Detta ger det ett positivt laddningscentrum, som överförs till C1-atomen i N-acetylglukosamin genom resonansstabilisering. En jonbindning till det negativt laddade aspartatet 52 bildas. Nu vänder stolkonformationen av det enzymatiskt bundna substratet. Detta bryter i slutändan bandet. Det nu närvarande glutamatet 35 avlägsnar en proton från vatten genom baskatalys, varvid den resulterande hydroxidjonen fäster till C1-atomen i N-acetylglukosamin. Detta eliminerar dess positiva laddningscentrum och bindningen till enzymet är inte längre stabil.Lysozym spjälkar bara alltid av disackarider från peptidoglykanen, eftersom det bara kan angripa varannan bindningsställe, eftersom N-acetylmuraminsyra alltid måste bindas till C4. atom för detta ändamål.

Förekomster

• i saliv
• i svett
• i nässekret
• i tårvätskan
• i öronvax (cerumen)
• i fåglarnas äggvita
• i mjölken
• i vissa svampar
• i latexen från olika växtsafter

Referenser

1. ↑ Alexander Fleming (1922):Om ett anmärkningsvärt bakteriolytiskt element som finns i vävnader och sekret. I:Proceedings of the Royal Society of London . Vol 93B, sid 306-317. JSTOR
2. ↑ Blake, C.C. et al. (1965):Struktur av hönsäggvita lysozym. En tredimensionell Fouriersyntes vid 2 Ångströms upplösning . I:Natur . Vol 206, sid 757-761. PMID 5891407 doi:10.1038/206757a0