Układ żelatynowy jogurtu podtrzymują bardzo słabe wiązania niekowalencyjne, głównie wiązania wodorowe. Ten system żelatyny jest bardzo delikatny, dzięki czemu stan tkanki można łatwo zniszczyć i wytrącić serwatkę podczas mieszania, przechowywania i transportu, tracąc w ten sposób wartość handlową. Jeśli chodzi o kazeinę mleka krowiego, enzym transglutaminaza może osiągnąć cel modyfikacji mleka, głównie w poprawie wytrzymałości tekstury żelowania jogurtu, poprawie wody i żelowania oraz poprawie stabilności termicznej. Obecnie scenariusz zastosowania koncentruje się głównie na mieszaniu jogurtu, sera, surowego mleka itp.
Seria TG Prolink D katalizuje reakcję przeniesienia acylu między grupą γ-karboksamido reszt glutaminowych a grupą ε-aminową reszt lizyny w łańcuchach polipeptydowych białka mleka, tworząc wiązania izopeptydowe ε-(γ-glutamina) lizyny, w wyniku czego powstają wewnątrzcząsteczkowe i międzycząsteczkowe kowalencyjne sieciowanie białek w celu utworzenia gęstszego mechanizmu siatkowania. Dzięki tym reakcjom można poprawić funkcjonalne właściwości różnych białek, takie jak wartość odżywcza, struktura tekstury, smak i czas przechowywania.
I. Przewaga serii TG Prolink D w jogurcie
Po obróbce mleka krowiego przez enzymy transglutaminazy, siła żelatyny wytwarzana przez jogurt jest znacznie lepsza niż w przypadku nieprzerwanych próbek. Znacznie zmniejsza się również strącanie serwatki. Stabilność jogurtu jest lepsza, co zmniejsza kapitał produkcyjny, zwiększa wydajność i wydłuża okres przydatności do spożycia. Co więcej, tekstura i stabilność jogurtu wytwarzanego z niskotłuszczowych i niskobiałkowych surowców są podobne do jogurtu wytwarzanego ze zwykłego mleka. Białko serwatkowe mleka poddanego obróbce TG również mogło zostać przyłączone do struktury sieci przez TG, zwiększając zawartość białka. Ponieważ enzym TG może wprowadzać lizynę, zwiększa się również jego zawartość aminokwasów, dzięki czemu może znacznie poprawić właściwości funkcjonalne białka.
II. Zalety serii TG Prolink D w serze
W przetwórstwie serów zakłada się, że dodanie mieszaniny enzymu transglutaminazy i glutationu do nieogrzewanego lub pasteryzowanego mleka odtłuszczonego może znacząco zwiększyć efektywność wykorzystania TG i zmniejszyć ilość zużywanego TG. Wydajność sera znacznie wzrosła, ponieważ białka serwatki były również połączone przez TG z konstrukcją sieci żelowej. Twierdzi się, że po udziale mieszaniny TG i glutationu następuje znaczna poprawa właściwości funkcjonalnych białka, funkcja ta jest szerzej stosowana w serach miękkich i półtwardych.
3. Zalety serii TG Prolink D w mleku surowym, odwodnionym i mleku w proszku
Jako dodatki do mleka spożywczego, enzymy transglutaminazy są ważne w poprawie stabilności termicznej mleka oraz w zapobieganiu zbrylaniu się i twardnieniu mleka w proszku. Należy jednak omówić perspektywy rynkowe.
Enzym transglutaminazy (TGaza) katalizuje tworzenie kowalencyjnego wiązania ε-(Υ-glutamylo)lizylowego między cząsteczkami białka, które jest trudne do zerwania w normalnych nieenzymatycznych warunkach katalitycznych i może sprawić, że cząsteczki białka będą bliżej siebie, co jest enzymem które mogą katalizować wewnątrz- i międzycząsteczkowe kowalencyjne sieciowanie polipeptydów białkowych, a to sieciowanie może poprawić strukturę i funkcję białek. Ma znaczący wpływ na właściwości białka, takie jak:pienienie, emulgowanie, stabilność, stabilność termiczna, zatrzymywanie wody i zdolność żelowania itp. Może powodować, że białko mięsa w mięsie blokuje się w sposób naturalny i wiąże cząsteczki białka. Stosuje się go do wołowiny, wieprzowiny, kurczaka i innych produktów mięsnych, które nie tylko mogą poprawić ich smak, aromat, strukturę tkanki i wartości odżywcze, ale także poprawić wartość dodaną produktu.
