lizozym

lizozym , także Muramidaza to enzym znajdujący się w ślinie, pocie, łzach, woskowinie, błonach śluzowych nosa i jelit, a także w osoczu krwi, który działa przeciwko bakteriom, rozbijając ich ściany komórkowe. Jest to ważne w walce z infekcjami bakteryjnymi.

Niektóre tabletki na gardło zawierają lizozym. Jednak nie ma tu prawdziwego dowodu skuteczności. Ten terapeutycznie stosowany lizozym jest pozyskiwany z jaj kurzych, dlatego jest również nazywany lizozymem HEW (pol. białko jaja kurzego =białko jaja kurzego).

Jako dodatek do żywności nosi oznaczenie E 1105. B. stosowany w stężeniach do 50 g/hl w produkcji wina w celu kontroli fermentacji malomlekowej (bakteryjny rozkład kwasu jabłkowego na kwas mlekowy). Jest również używany do przygotowywania serów lub jako konserwant w żywności.

Historia

Lizozym został odkryty przez Aleksandra Fleminga w 1922 roku. Struktura molekularna lizozymu z białka jaja kurzego została wyjaśniona przez Davida Phillipsa w 1965 za pomocą analizy struktury krystalicznej. Udało mu się również wyjaśnić mechanizm reakcji rozszczepiania wiązania β-1,4-glikozydowego.

Właściwości

Lizozym HEW składa się ze 129 aminokwasów o masie molowej 14 388 daltonów. Punkt izoelektryczny znajduje się przy pI 9-11. Lizozym ma globularną strukturę złożoną z pięciu helis α i pięciu arkuszy β oraz ma cztery mostki dwusiarczkowe.

Lizozym rozszczepia wiązanie β-1,4-glikozydowe między kwasem N-acetylo-D-muramowym a 2-acetyloamino-2-deoksy-D-glukozą (=N-acetylo-D-glukozamina) w łańcuchach cukrowych szkieletu peptydoglukanowego ściany komórkowej bakterii. Aby zabić bakterie Gram-ujemne, należy dodać EDTA w celu przepuszczania błony zewnętrznej. Ta funkcja nazywa się „nożyczkami”. Lizozym również bardzo powoli atakuje chitynę.

Laktony mają silne konkurencyjne działanie hamujące na lizozym ze względu na podobieństwo strukturalne do substratu enzymu.

Mechanizm reakcji

Nazywa się to również mechanizmem Phillipsa od osoby, która go rozpoznała, patrz wyżej. Lizozym ma w pozycji 52 odprotoinowaną resztę kwasu asparaginowego, asparaginian. Protonowana reszta kwasu glutaminowego znajduje się w pozycji 35 ze względu na głównie hydrofobowe sąsiednie aminokwasy. Ze względu na czwartorzędową strukturę lizozymu te dwie reszty aminokwasowe tworzą centrum aktywne. Rozszczepienie wiązania odbywa się przez związany enzymatycznie związek pośredni. Po pierwsze, kwas glutaminowy 35 przenosi swój proton na atom tlenu wiązania glikozydowego. Daje mu to dodatnie centrum ładunku, które jest przenoszone na atom C1 N-acetyloglukozaminy przez stabilizację rezonansu. Powstaje wiązanie jonowe z ujemnie naładowanym asparaginianem 52. Teraz konformacja krzesła enzymatycznie związanego substratu odwraca się. To ostatecznie zrywa więź. Obecny glutaminian 35 usuwa proton z wody na drodze katalizy zasadowej, przy czym powstały jon wodorotlenkowy przyłącza się do atomu C1 N-acetyloglukozaminy. Eliminuje to jego dodatnie centrum ładunku, a wiązanie z enzymem nie jest już stabilne. Lizozym zawsze oddziela tylko dwucukry od peptydoglikanu, ponieważ może atakować tylko co drugie miejsce wiązania, ponieważ kwas N-acetylomuraminowy musi zawsze być związany z C4 atom w tym celu.

Zdarzenia

• w ślinie
• w pocie
• w wydzielinach z nosa
• w płynie łzowym
• w woskowinie (cerumie)
• w białku ptaków
• w mleku
• w niektórych grzybach
• w lateksie różnych soków roślinnych

Referencje

1. ↑ Alexander Fleming (1922):O niezwykłym elemencie bakteriolitycznym znalezionym w tkankach i wydzielinach. W:Proceedings of the Royal Society of London . tom 93B, s. 306-317. JSTOR
2. ↑ Blake, CC i in. (1965):Struktura lizozymu białka jaja kurzego. Trójwymiarowa synteza Fouriera w rozdzielczości 2 Angstremów . W:Natura . t. 206, s. 757-761. PMID 5891407 doi:10.1038/206757a0