formule structurelle | |||||||
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Général | |||||||
Nom | Acide L-(+)-glutamique | ||||||
Autres noms | |||||||
Formule moléculaire | C5 H9 NON4 | ||||||
Numéro CAS | 56-86-0 | ||||||
Brève description | solide blanc | ||||||
Propriétés | |||||||
Masse molaire | 147,13 g/mol | ||||||
État de la matière | corrigé | ||||||
Densité | 1,538 g/cm | ||||||
Point de fusion | Se décompose à 247-249 °C | ||||||
Point d'ébullition | - | ||||||
valeur pKa | |||||||
Solubilité | |||||||
Consignes de sécurité | |||||||
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MAK | |||||||
Lorsque cela est possible et courant, les unités SI sont utilisées. Sauf mention contraire, les données indiquées s'appliquent dans des conditions standard. |
acide glutamique (également acide α-aminoglutarique , acide 2-aminoglutarique ) est l'un des acides aminés et peut exister sous la forme de deux isomères image miroir (énantiomères). Dans la nature, essentiellement seul l'acide L-(+)-glutamique est présent, également connu sous le nom de Glu est appelé et agit comme des éléments constitutifs des protéines. L'acide L-(-)-glutamique et le racémate ne seront pas discutés en détail ici. Leurs sels et esters deviennent des glutamates appelé. En biologie et en médecine, l'acide glutamique est généralement appelé glutamate car le composé est dissocié dans le corps. En tant qu'additif alimentaire (E 620 ) l'acide glutamique est principalement utilisé sous la forme de ses sels comme exhausteur de goût.
Occurrences
L'acide glutamique est présent dans la plupart des protéines dans des proportions variables. Il a une proportion particulièrement élevée dans la protéine des grains de fromage blanc et de céréales.
Importance physiologique
Comme pour tous les acides aminés, seul l'isomère L du glutamate est présent dans le corps humain. En tant qu'acide aminé protéinogène, l'acide glutamique est un élément constitutif des protéines. En dehors de cela, il joue également un rôle essentiel dans le métabolisme cellulaire, car il est lié au métabolisme des glucides via le cycle de l'acide citrique. Il est également impliqué dans la formation d'autres acides aminés.
L'acide glutamique se lie à l'ammoniac, une toxine cellulaire libérée lors de la dégradation des protéines et des acides aminés, pour former de la glutamine par la réaction suivante :
- α-cétoglutarate → acide glutamique → glutamine
Le glutamate est le principal neurotransmetteur excitateur du système nerveux central des vertébrés. Il est libéré par voie synaptique et se lie à des récepteurs spécifiques du glutamate. Dans le système nerveux central, l'acide L-glutamique est décarboxylé par l'enzyme L-glutamique décarboxylase en acide γ-aminobutyrique, un autre neurotransmetteur. L'acide glutamique est le seul acide aminé qui est oxydé, transaminé, aminé et décarboxylé dans le cerveau.
On dit que le glutamate aide à développer les muscles et a un effet positif sur le système immunitaire. Pour cette raison, il est apprécié par les culturistes et pris comme complément alimentaire.
Le glutamate et le cycle de l'acide citrique
Le glutamate est formé dans le cycle de l'acide citrique à partir de l'α-cétoglutarate (αKG) et d'un ion ammonium par la réaction de l'enzyme glutamate déshydrogénase (GDH). Un autre ion ammonium peut être piégé via la réaction de la glutamine synthétase (GlnS), produisant de la glutamine. Les deux réactions servent à la détoxification spontanée de tous les tissus et revêtent une importance particulière dans le cerveau.
Pour la détoxification finale, des ions ammonium doivent être ajoutés au cycle de l'urée. Cela se produit à la fois par transfert (transamination) à l'oxaloacétate (OA) et via la réaction de la glutamate déshydrogénase. La glutamine peut être convertie en deux molécules d'acide glutamique avec de l'α-cétoglutarate dans les plantes et ainsi être introduite dans la réaction GDH. Cette réaction est catalysée par la glutamate synthase (GluS).
Dans la synthèse des acides aminés, l'acide glutamique est le NH2 -Donneur dans une réaction de transamination. Cela convertit les acides α-céto en acides α-aminés homologues. Des exemples sont la transaminase glutamique-oxaloacétique (GOT) et la transaminase glutamique-pyruvique (GPT). La coenzyme est le phosphate de pyridoxal. La glutamine est le donneur de presque tous les autres groupes amino nécessaires au métabolisme.
Le glutamate comme exhausteur de goût
De nombreux aliments, y compris les tomates mûres et le fromage, la sauce soja et la sauce de poisson, contiennent naturellement des niveaux relativement élevés de glutamate. L'acide glutamique se trouve dans tous les aliments contenant des protéines, y compris le lait maternel.
Acide glutamique (E 620) ou ses sels tels que glutamate monosodique (E 621), glutamate disodique et guanylate disodique (E 627), isoninate disodique (E 631), glutamate monopotassique (E 622), diglutamate de calcium (E 623), monoammonium glutamate (E 624 ), diglutamate de magnésium (E 625) ajoutés. Ceux-ci donnent le goût de l'umami.
Découverte
En tant que substance, le glutamate a été identifié pour la première fois comme glutamate monosodique en 1866 par l'Allemand Karl Heinrich Leopold Ritthausen, et en 1908 le chercheur japonais Kikunae Ikeda a découvert son importance en tant que qualité gustative; il a enquêté sur les causes de la saveur particulière du fromage, de la viande et des tomates, qui n'est pas couverte par les quatre goûts bien connus sucré, acide, salé et amer. Il a pu extraire le glutamate d'un extrait d'algue utilisé dans la cuisine au Japon et prouver que le glutamate est responsable du goût particulier de l'umami. Avec l'industriel Saburôsuke Suzuki, il fonde plus tard la société Ajinomoto pour commercialiser sa découverte. Aujourd'hui, le glutamate est biotechnologiquement (fermenté) principalement en Asie du Sud-Est avec l'aide de la bactérie Corynebacterium glutamicum fabriqués (1,7 million de tonnes par an).
Études
Les résultats de l'étude sur le glutamate sont contradictoires. En cas d'hypersensibilité, on soupçonne que le glutamate est à l'origine du syndrome du restaurant chinois.
Sur la base d'expériences sur des animaux dans les années 1960, John W. Olney est arrivé à la conclusion que le glutamate, qui, en tant que neurotransmetteur, a une influence directe sur les processus métaboliques des cellules nerveuses, a un effet nocif sur les cellules nerveuses à des concentrations cellulaires excessives et, à l'extrême. cas, entraîne leur mort. Selon la concentration, il a un effet neurotoxique. Depuis, il est soupçonné de jouer un rôle dans le développement de la maladie de Parkinson et de la maladie d'Alzheimer.
Une étude de Mary Stoddard a révélé que la consommation de glutamate augmente les niveaux plasmatiques. La concentration minimale qui devrait entraîner une altération de la santé a été déterminée à 150 mg par kilogramme de poids corporel. De plus, des expériences sur des animaux ont montré une influence majeure sur l'hypothalamus et d'autres parties du cerveau qui ne sont pas protégées par la barrière hémato-encéphalique.
Les études scientifiques chez l'homme n'ont jusqu'à présent pas prouvé la nocivité du glutamate. De nombreux scientifiques considèrent encore qu'il est peu probable que le glutamate puisse traverser la barrière hémato-encéphalique. Il n'a pas encore été prouvé que les résultats des expérimentations animales puissent être directement transférés à l'homme.
En outre, certains scientifiques soutiennent la théorie selon laquelle le glutamate en combinaison avec l'édulcorant aspartame conduit à des maladies dégénératives.Dans des expériences animales sur des rats, l'administration de glutamate a conduit à des animaux gravement obèses et parfois grotesquement déformés.
Origine
- ↑ Base de données des substances BGIA GESTIS :https://www.hvbg.de/d/bia/gestis/stoffdb/index.html . 14 décembre 2012
- ↑ Prof. Konrad Beyreuther, Healthy Enjoyment 2005 ISBN 3-7742-7668-4 p.10 ; John Olney, Plaisir sain loc.cit.
- ↑ Les Annales de Pharmacothérapie :Volume 35, No. 6, p. 702-706
- ↑ Déclaration sur l'implication potentielle de l'apport oral de glutamate dans les maladies neurodégénératives chroniques (Université de Kaiserslautern)
- ↑ Russel L. Blaylock, Le goût qui tue
- ↑ John Olney, Plaisir sain p.10
- Geha RS et al. :Évaluation multicentrique, en double aveugle, contrôlée par placebo et par provocation multiple des réactions rapportées au glutamate monosodique . J. Allergy Clin. Immunol., 2000, pp. 106;973-980[1]
- Dittrich, K. :Glutamate - inoffensif ou neurotoxique ? Forum UGB 2, 100-101, 2004[2]
- Ortega-Gutierrez, S. :Excitoxicité - Stimuli létaux Cerveau et esprit n°4/2007 [3]