| Lisozima | |
|---|---|
| Sinónimos | muramidasa; globulina G; mucopéptido glucohidrolasa; globulina G1; N,O-diacetilmuramidasa; lisozima g; L-7001; 1,4-N-acetilmuramidasa; mucopéptido N-acetilmuramoil hidrolasa; PR1 lisozima |
| Número CE | 3.2.1.17 |
| Número CAS | 9001-63-2 |
| Categoría | Glicosilasa (hidrolasa) |
| Tipo de respuesta | Hidrólisis |
lisozima , también muramidasa es una enzima que se encuentra en la saliva, el sudor, las lágrimas, el cerumen, las mucosas nasales e intestinales, pero también en el plasma sanguíneo, que actúa contra las bacterias rompiendo sus paredes celulares. Es importante para combatir las infecciones bacterianas.
Algunas pastillas para la garganta contienen lisozima. Sin embargo, no hay una prueba real de efectividad aquí. Esta lisozima de uso terapéutico se obtiene a partir de huevos de gallina, por lo que también se denomina lisozima HEW (engl.). clara de huevo de gallina =clara de huevo de gallina).
Como aditivo alimentario, lleva la designación E 1105. B. utilizado en concentraciones de hasta 50 g/hl en vinificación para controlar la fermentación maloláctica (descomposición bacteriana del ácido málico en ácido láctico). También se utiliza en la elaboración de quesos o como conservante en alimentos.
Historia
La lisozima fue descubierta por Alexander Fleming en 1922. La estructura molecular de la lisozima de la clara de huevo de gallina fue dilucidada por David Phillips en 1965 mediante el análisis de la estructura cristalina. También logró dilucidar el mecanismo de reacción de la ruptura del enlace glucosídico β-1,4.
Propiedades
La lisozima HEW consta de 129 aminoácidos, con una masa molar de 14.388 daltons. El punto isoeléctrico está en pI 9-11. La lisozima tiene una estructura globular formada por cinco hélices α y cinco láminas β y tiene cuatro puentes disulfuro.
La lisozima escinde el enlace β-1,4-glucosídico entre el ácido N-acetil-D-murámico y la 2-acetilamino-2-desoxi-D-glucosa (=N-acetil-D-glucosamina) en las cadenas de azúcar de la estructura de peptidoglucano de la pared celular bacteriana. Para matar las bacterias gramnegativas, se debe agregar EDTA para permeabilizar la membrana externa. Esta función se llama "tijeras". La lisozima también ataca a la quitina muy lentamente.
Las lactonas tienen un fuerte efecto inhibidor competitivo sobre la lisozima debido a la similitud estructural con el sustrato de la enzima.
Mecanismo de reacción
Esto también se llama el mecanismo de Phillips después de la persona que lo reconoció, ver arriba. La lisozima tiene en la posición 52 un residuo de ácido aspártico desprotoinado, aspartato. Un residuo de ácido glutámico protonado está ubicado en la posición 35 debido a los aminoácidos adyacentes predominantemente hidrofóbicos. Debido a la estructura cuaternaria de la lisozima, estos dos residuos de aminoácidos forman el centro activo. La escisión del enlace tiene lugar a través de un intermedio enlazado enzimáticamente. Primero, el ácido glutámico 35 transfiere su protón al átomo de oxígeno del enlace glucosídico. Esto le da un centro de carga positivo, que se transfiere al átomo C1 de la N-acetilglucosamina por estabilización de resonancia. Se forma un enlace iónico con el aspartato 52 cargado negativamente. Ahora la conformación de silla del sustrato unido enzimáticamente cambia. Esto finalmente rompe el vínculo. El glutamato 35 ahora presente elimina un protón del agua por catálisis básica, y el ion hidróxido resultante se une al átomo C1 de la N-acetilglucosamina. Esto elimina su centro de carga positiva y el enlace con la enzima ya no es estable.La lisozima solo separa disacáridos del peptidoglicano, ya que solo puede atacar uno de cada dos sitios de unión, porque el ácido N-acetilmurámico siempre debe estar unido al C4. átomo para este propósito.
Ocurrencias
- en la saliva
- en un sudor
- en secreciones nasales
- en el líquido lagrimal
- en cerumen (cerumen)
- en la albúmina de las aves
- en la leche
- en algunos hongos
- en el látex de varios jugos de plantas
Referencias
- ↑ Alexander Fleming (1922):Sobre un elemento bacteriolítico notable que se encuentra en tejidos y secreciones. En:Actas de la Royal Society de Londres . Vol. 93B, págs. 306-317. JSTOR
- ↑ Blake, CC y otros (1965):Estructura de la lisozima de clara de huevo de gallina. Una síntesis de Fourier tridimensional con una resolución de 2 Angstrom . En:Naturaleza . Vol. 206, págs. 757-761. PMID 5891407 doi:10.1038/206757a0
