lisozima

lisozima , anche muramidasi è un enzima presente nella saliva, nel sudore, nelle lacrime, nel cerume, nelle mucose nasali e intestinali, ma anche nel plasma sanguigno, che agisce contro i batteri abbattendo le loro pareti cellulari. È importante per combattere le infezioni batteriche.

Alcune pillole per la gola contengono lisozima. Tuttavia, non vi è alcuna prova reale di efficacia qui. Questo lisozima usato terapeuticamente è ottenuto da uova di gallina, motivo per cui è anche chiamato lisozima HEW (engl. albume d'uovo di gallina =albume d'uovo di gallina).

Come additivo alimentare, porta la denominazione E 1105. B. utilizzato in concentrazioni fino a 50 g/hl in vinificazione per il controllo della fermentazione malolattica (scomposizione batterica dell'acido malico in acido lattico). Viene anche utilizzato nella preparazione di formaggi o come conservante negli alimenti.

Cronologia

Il lisozima fu scoperto da Alexander Fleming nel 1922. La struttura molecolare del lisozima dell'albume d'uovo di gallina è stata chiarita da David Phillips nel 1965 utilizzando l'analisi della struttura cristallina. Riuscì anche a chiarire il meccanismo di reazione della scissione del legame β-1,4-glicosidico.

Proprietà

Il lisozima HEW è costituito da 129 aminoacidi, con una massa molare di 14.388 dalton. Il punto isoelettrico è a pI 9-11. Il lisozima ha una struttura globulare composta da cinque α-eliche e cinque fogli β e ha quattro ponti disolfuro.

Il lisozima scinde il legame β-1,4-glicosidico tra acido N-acetil-D-muramico e 2-acetilamino-2-deossi-D-glucosio (=N-acetil-D-glucosamina) nelle catene zuccherine della struttura del peptidoglucano della parete cellulare batterica. Per uccidere i batteri gram-negativi, è necessario aggiungere EDTA per permeabilizzare la membrana esterna. Questa funzione è chiamata "forbici". Il lisozima attacca anche la chitina molto lentamente.

I lattoni hanno un forte effetto inibitorio competitivo sul lisozima a causa della somiglianza strutturale con il substrato dell'enzima.

Meccanismo di reazione

Questo è anche chiamato il meccanismo di Phillips dalla persona che lo ha riconosciuto, vedi sopra. Il lisozima ha in posizione 52 un residuo di acido aspartico deprotoinato, l'aspartato. Un residuo di acido glutammico protonato si trova in posizione 35 a causa degli amminoacidi adiacenti prevalentemente idrofobici. A causa della struttura quaternaria del lisozima, questi due residui di amminoacidi formano il centro attivo. La scissione del legame avviene tramite un intermedio legato enzimaticamente. In primo luogo, l'acido glutammico 35 trasferisce il suo protone all'atomo di ossigeno del legame glicosidico. Questo gli conferisce un centro di carica positivo, che viene trasferito all'atomo C1 della N-acetilglucosamina mediante stabilizzazione della risonanza. Si forma un legame ionico con l'aspartato 52 caricato negativamente. Ora la conformazione a sedia del substrato legato enzimaticamente si ribalta. Questo alla fine spezza il legame. Il glutammato 35 ora presente rimuove un protone dall'acqua mediante catalisi di base, con lo ione idrossido risultante che si lega all'atomo C1 della N-acetilglucosamina. Questo elimina il suo centro di carica positivo e il legame con l'enzima non è più stabile.Il lisozima scinde sempre e solo i disaccaridi dal peptidoglicano, poiché può attaccare solo ogni secondo sito di legame, perché l'acido N-acetilmuramico deve sempre essere legato al C4 atomo per questo scopo.

Occorrenze

• nella saliva
• in sudore
• nelle secrezioni nasali
• nel liquido lacrimale
• nel cerume (cerume)
• nell'albume degli uccelli
• nel latte
• in alcuni funghi
• nel lattice di vari succhi vegetali

Riferimenti

1. ↑ Alexander Fleming (1922):Su un notevole elemento batteriolitico trovato nei tessuti e nelle secrezioni. In:Atti della Royal Society of London . Vol. 93B, pp. 306-317. JSTOR
2. ↑ Blake, CC et al. (1965):Struttura del lisozima bianco d'uovo di gallina. Una sintesi di Fourier tridimensionale con una risoluzione di 2 Angstrom . In:Natura . Vol. 206, pp. 757-761. PMID 5891407 doi:10.1038/206757a0